Mieloperoxidasa
| Mieloperoxidasa | ||
 Estructura de la mieloperoxidasa humana complejada con cianuro ( PDB 1D7W ) | ||
| Principales características | ||
|---|---|---|
| Símbolo | DFO | |
| EC No. | 1.11.2.2 | |
| Homo sapiens | ||
| Lugar | 17 q 22 | |
| Peso molecular | 83869 Da | |
| Número de residuos | 745 aminoácidos | |
| Adelante | 4353 | |
| HUGO | 7218 | |
| OMIM | 606989 | |
| UniProt | P05164 | |
| RefSeq ( ARNm ) | NM_000250.1 | |
| RefSeq ( proteína ) | NP_000241.1 | |
| Juntos | ENSG00000005381 | |
| PDB | 1CXP , 1D2V , 1D5L , 1D7W , 1DNU , 1DNW , 1MHL , 1MYP , 3F9P , 3ZS0 , 3ZS1 , 4C1M , 4DL1 , 4EJX , 5FIW | |
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| Enlaces accesibles desde GeneCards y HUGO . | ||
La mieloperoxidasa es una oxidorreductasa que cataliza la reacción :
Cl - + H 2 O 2+ H + HClO + H 2 O .
Esta enzima dependiente de halógeno es activa contra E. coli y L. acidophilus para pH ácido (= 5). La adición de peróxido de hidrógeno no es necesaria para Lactobacillus ya que Lactobacillus lo produce por sí mismo. El halógeno más eficaz es el yodo I, seguido del bromo Br y el cloro Cl; El flúor F es ineficaz, pero el tiocianato SCN, que no es halógeno, sí lo es.
2 HX + H 2 O 2⟶ 2 H 2 O+ X 2X 2 + O-(leucocitos) ⟶ 2 XO-
(hipo-halogenito = agente antibacteriano)
La mieloperoxidasa participa en la explosión oxidativa de ciertos fagocitos del sistema inmunológico como los granulocitos neutrófilos (en granulaciones primarias azurófilas) y los macrófagos . A la fagocitosis de la bacteria le sigue la fusión de la fagocitosis de las vacuolas ( fagosoma ) con gránulos azurófilos primarios (considerados lisosomas ). La mieloperoxidasa luego cataliza la formación de ácido hipocloroso HOCl, una especie de oxígeno reactivo , extremadamente antioxidante , que destruye el patógeno; es el modo de destrucción de las bacterias extracelulares por los neutrófilos polinucleares.
Mieloperoxidasa| EC No. | EC |
|---|---|
| Cofactor (es) | Ca 2+ , hemo |
| IUBMB | Entrada IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vista IntEnz |
| BRENDA | Entrada BRENDA |
| KEGG | Entrada KEGG |
| MetaCyc | Camino metabólico |
| PRIAM | Perfil |
| PDB | Estructuras |
Notas y referencias
- (en) Merilyn Blair-Johnson, Tristan Fiedler y Roger Fenna , " Mieloperoxidasa humana: estructura de un complejo de cianuro y su interacción con sustratos de tiocianato y bromuro a una resolución de 1,9 Å " , Bioquímica , vol. 40, n o 46, 20 de noviembre de 2001, p. 13990-13997 ( PMID 11705390 , DOI 10.1021 / bi0111808 , leer en línea )
- Los valores de la masa y el número de residuos indicados aquí son los de la proteína precursora resultante de la traducción del gen , antes de las modificaciones post-traduccionales , y pueden diferir significativamente de los valores correspondientes para el proteína funcional.